期刊简介
本刊是由沈阳药科大学主办,国内外公开发行的药学类科技期刊。设有药剂学、药物化学、药物分析学、药理学、中药研究、微生物与生物制药、医药经济、综述、研究快报等栏目。
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首页>沈阳药科大学学报杂志

- 杂志名称:沈阳药科大学学报杂志
- 主管单位:辽宁省教育厅
- 主办单位:沈阳药科大学
- 国际刊号:1006-2858
- 国内刊号:21-1349/R
- 出版周期:月刊
期刊荣誉:期刊收录:国家图书馆馆藏, 万方收录(中), CA 化学文摘(美), 上海图书馆馆藏, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), 维普收录(中), 知网收录(中)
一种具有纤溶活性的蛋白酶的分离纯化及性质
郝淑凤;韩斯琴;曾青;吕安国;吴文芳;全昌凌
关键词:纤溶活性, 纯化, 纳豆激酶
摘要:目的分离纯化Bacillus subtilis Jin2-1发酵产生的具有纤溶活性的蛋白酶,并对其性质进行研究.方法通过硫酸铵分级盐析,Serine Sepharose 2B和Sephacryl S-200色谱柱进行分离纯化,用SDS-PAGE测定纯度,SDS-PAGE和凝胶层析测定相对分子质量,纤维蛋白平板法测定酶活力.结果分离得到了电泳纯的酶,该酶的相对分子质量为28 kD,等电点约为8.6,适pH为7.5,适温度为40 ℃,在40 ℃以下较稳定,超过50 ℃时酶活力开始下降;金属离子Mn2+对酶有明显的激活作用,而Zn2+对酶有抑制作用,二异丙基磷酰氟(DFP)和苯甲基磺酰氟(PMSF)完全抑制酶活性.结论该酶是一种丝氨酸蛋白酶,与纳豆激酶相似,有望开发成为一种新型口服溶栓药物.
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